Il fondamentale disordine di α-sinucleina

Come spiegava Tommaso Laurenzi in un recente post, le proteine intrinsecamente disordinate (IDP) e i loro ibridi (IDPR) sono componenti fondamentali del proteoma (l’insieme di tutte le proteine di un organismo) umano e degli organismi più complessi. Considerato il ruolo fondamentale di questa classe anomala di proteine, IDP e IDPR sono spesso legate all’insorgenza di gravi patologie, come cancro e malattie neurodegenerative. Un meccanismo chiave nello sviluppo di queste ultime è spesso il misfolding, cioè il ripiegamento tridimensionale scorretto di una proteina, di specifiche IDP o IDPR.

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La (meta)fisica delle proteine intrinsecamente disordinate

Il dogma centrale della biochimica strutturale è incentrato sul seguente concetto:una singola funzione biologica di una proteina dipende da una specifica struttura tridimensionale, ovvero, la funzione di una proteina è una conseguenza della sua conformazione, che dipende a sua volta dagli amminoacidi che la compongono e da come sono ordinati.

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Biologia molecolare delle dislipidemie

Mi chiamo Margherita Botta e mi sono laureata in Biotecnologie Mediche e Farmaceutiche all’Università del Piemonte Orientale di Novara, dopo un anno di borsa di studio Giovani promettenti presso la Statale di Milano ho iniziato il mio percorso di dottorato in Scienze Farmacologiche Sperimentali e Cliniche.

Il primo anno di dottorato l’ho svolto presso il gruppo di Alberto Corsini in collaborazione con Massimiliano Ruscica, che  si occupa dello studio dei meccanismi molecolari alla base della sindrome metabolica. Il mio progetto di dottorato riguarda infatti lo studio di un possibile collegamento tra adipochine e la proteina PCSK9 (proproteina convertasi subtilisina/kexina di tipo 9), la cui over-espressione è associata a una condizione di ipercolesterolemia. Leggi tutto “Biologia molecolare delle dislipidemie”