Il fondamentale disordine di α-sinucleina

Come spiegava Tommaso Laurenzi in un recente post, le proteine intrinsecamente disordinate (IDP) e i loro ibridi (IDPR) sono componenti fondamentali del proteoma (l’insieme di tutte le proteine di un organismo) umano e degli organismi più complessi. Considerato il ruolo fondamentale di questa classe anomala di proteine, IDP e IDPR sono spesso legate all’insorgenza di gravi patologie, come cancro e malattie neurodegenerative. Un meccanismo chiave nello sviluppo di queste ultime è spesso il misfolding, cioè il ripiegamento tridimensionale scorretto di una proteina, di specifiche IDP o IDPR.

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La (meta)fisica delle proteine intrinsecamente disordinate

Il dogma centrale della biochimica strutturale è incentrato sul seguente concetto:una singola funzione biologica di una proteina dipende da una specifica struttura tridimensionale, ovvero, la funzione di una proteina è una conseguenza della sua conformazione, che dipende a sua volta dagli amminoacidi che la compongono e da come sono ordinati.

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Bioinformatica e drug design

Mi chiamo Tommaso Laurenzi, mi sono laureato in Biotecnologie del Farmaco e sono al primo anno del corso di dottorato in Scienze farmacologiche sperimentali e cliniche della Statale di Milano.

Il mio progetto di dottorato riguarda lo sviluppo di un nuova strategia farmacologica per curare una malattia genetica rara, la FLD, o deficienza familiare di lecitina:colesterolo-acil-transferasi (LCAT). Questa patologia è causata dalla mutazione di LCAT, un enzima fondamentale per il corretto funzionamento delle lipoproteine, ovvero di quelle strutture necessarie per il trasporto dei trigliceridi e del colesterolo nel sangue. Ad oggi, una cura definitiva per la FLD non esiste e le persone affette da questa malattia vanno incontro a gravi problemi di insufficienza renale già in giovane età; spesso si rende necessario il trapianto, che tuttavia non è risolutivo, in quanto la patologia renale tende a ripresentarsi. Leggi tutto “Bioinformatica e drug design”